Алгоритм метаболизма

Аминокислоты и старение

Было доказано, что старение — результат нехватки определенных аминокислот. И если принимать их  в виде добавок, это может нанести вред в случае, когда они не усваиваются. Неправильное всасывание определенных аминокислот связано с повреждением кишечника.

Само по себе старение – это накопление повреждений, которые приводят к изменению физических функций и внешнего вида. Первая часть процесса старения — это плохое всасывание определенных аминокислот. Со временем кишечник менее эффективно извлекает питательные вещества из пищи. Это связано с постоянно увеличивающимся повреждением рецепторов кишечника для определенных аминокислот. 

Пять из двадцати аминокислот, формирующих белок в организме человека, имеют проблемы с усвоением. Биологическое старение начинается с недостаточного всасывания в кишечнике хотя бы одной или всех пяти из этих аминокислот. 

Поскольку наличие всех 20 аминокислот человеческого белка необходимо для создания любого существенного белка, неспособность абсорбировать определенный белок из кишечника вынуждает лимфатическую систему «красть» недостающее питание из организма.

Например, такой признак возраста как морщины объясняется тем, что теряется коллаген. А он “крадется” организмом из-за содержания в нем аминокислот. Снижение коллагена в коже и субдуральные гематомы, часто наблюдаемые при старении, являются внешними структурными признаками активности лимфатической системы. При старении лимфатическая система становится чрезвычайно агрессивной, перерабатывая редко используемые структуры для обеспечения недостающих аминокислот.

Диабет и гипертония — самые известные болезни, наблюдаемые с возрастом. Оба заболевания вызваны сбоями в процессах, которые используют пептиды для регулирования. Дефицита одной единственной необходимой аминокислоты достаточно, чтобы остановить производство пептида. 

Приобретенное повреждение желудочно-кишечного тракта или потеря рецепторов для определенных аминокислот является основной причиной старения. 

D- Серин

В глиальных клетках и нейронах является D -serine фермента серина рацемаз образуется. D -serine действует как эндогенный со-агониста на рецепторы NMDA , он связывается с субъединицей NR1 и увеличивает сродство глутамата этого рецептора. Есть признаки того, что физиологический дефицит D- серина может играть роль в процессе депрессии .

У некоторых растений серинрацемаза обнаруживается в пестиках и семязачатках, где она играет роль в перемещении вросшей пыльцевой трубки. L- серин перенастраивается на D- серин и распознается пыльцевой трубкой. Гены GLR (гены, подобные рецепторам глутамата ) образуют каналы Ca 2+ в пыльцевой трубке, которые активируются D- серином, создавая колебательный сигнал Ca 2+ в кончике пыльцевой трубки, который способствует и направляет рост. Пыльцевые трубки, в которых этот сигнальный путь нарушен, растут деформировано, разветвляются и менее плодородны.

Этот сигнальный механизм растений интересен тем, что до сих пор опосредованная аминокислотами коммуникация была связана с центральной нервной системой высших животных.

Биологическая функция

Метаболический

Синтез цистеина из серина. Цистатионин бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию и цистатионин гамма-лиаза катализирует низшую реакцию.

Серин важен в метаболизм в том, что он участвует в биосинтез из пурины и пиримидины. Это предшественник нескольких аминокислот, включая глицин и цистеин, а также триптофан в бактериях. Он также является предшественником многих других метаболитов, в том числе сфинголипиды и фолиевая кислота, который является основным донором одноуглеродных фрагментов в биосинтезе.

Структурная роль

Серин играет важную роль в каталитической функции многих ферменты. Было показано, что это происходит на активных сайтах химотрипсин, трипсин, и многие другие ферменты. Так называемое нервно-паралитические газы и многие вещества, используемые в инсектициды было показано, что они действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстераза, полностью подавляя фермент.

Сериновые боковые цепи часто связаны водородными связями; наиболее часто образуются мелкие мотивы ST повороты, Мотивы ST (часто в начале альфа-спиралей) и Скобы ST (обычно в середине альфа-спиралей).

Являясь составной частью (остатком) белков, его боковая цепь может пройти О-связанное гликозилирование, который может быть функционально связан с[требуется разъяснение]сахарный диабет.

Это один из трех аминокислотных остатков, которые обычно фосфорилированный от киназы в течение клеточная сигнализация в эукариоты. Остатки фосфорилированного серина часто называют фосфосерин.

Сериновые протеазы являются распространенным типом протеаз.

Сигнализация

D-Серин, синтезируемый в нейронах серин рацемаза от L-серин (его энантиомер), служит нейромодулятором, коактивируя Рецепторы NMDA, позволяя им открываться, если они затем связывают глутамат. D-серин — сильнодействующий агонист на глицин сайт (NR1) Рецептор глутамата NMDA-типа (NMDAR). Для открытия рецептора глутамат и либо глицин, либо D-серин должен связываться с ним; кроме того, нельзя связывать блокатор пор (например, Mg2+ или Zn2+). По факту, D-серин является более сильным агонистом на сайте глицина на NMDAR, чем сам глицин.

D— до относительно недавнего времени считалось, что серин существует только у бактерий; это был второй D аминокислота, обнаруженная в природе в организме человека и присутствующая в качестве сигнальной молекулы в головном мозге, вскоре после открытия Dаспартат. Было D аминокислоты были обнаружены у людей раньше, сайт глицина на рецепторе NMDA можно было бы вместо этого назвать D-серин сайт. Помимо центральной нервной системы, D-серин играет сигнальную роль в периферических тканях и органах, таких как хрящи, почка и кавернозное тело.

Вкусовые ощущения

L-Серин сладкий с минором умами и кислый вкус при высокой концентрации.

Чистый D-серин — это не совсем белый кристаллический порошок с очень слабым затхлым ароматом. D-Серин сладкий с добавлением небольшой кислинки при средних и высоких концентрациях.

Селективность

Хотя все серин / треониновые киназы фосфорилируют остатки серина или треонина в своих субстратах, они выбирают определенные остатки для фосфорилирования на основе остатков, фланкирующих сайт фосфоакцептора, которые вместе составляют консенсусную последовательность . Поскольку остатки консенсусной последовательности субстрата-мишени контактируют только с несколькими ключевыми аминокислотами внутри каталитической щели киназы (обычно через гидрофобные силы и ионные связи ), киназа обычно не специфична для одного субстрата, а вместо этого может фосфорилировать целое «семейство субстратов», которое имеет общие последовательности распознавания. Хотя каталитический домен этих киназ является высококонсервативным , вариация последовательности, наблюдаемая в киноме (подмножество генов в геноме, кодирующих киназы), обеспечивает распознавание различных субстратов. Большинство киназ ингибируется псевдосубстратом, который связывается с киназой как реальный субстрат, но не имеет аминокислоты, которая должна фосфорилироваться. Когда псевдосубстрат удаляется, киназа может выполнять свою нормальную функцию.

Полезные свойства серина

Серин является одной из самых важных аминокислот. Участвует в депонировании гликогена в печени и мышцах, является важным компонентом для выработки клеточной энергии, поэтому добавки на основе L-серина зачастую употребляют спортсмены. Кроме этого серин участвует в синтезе метионина, триптофана, глицина и цистеина, а также ферментов (пептидгидролаза, эстераза) и соединений, таких как пурин, креатин, порфирин и пиримидин. Серин участвует в регуляции кортизола в мышцах, способствует росту мышечной массы, ускоряет восстановление организма после физических нагрузок, сжигает жиры, поддерживает клеточный и гуморальный иммунитет. Серин благотворно влияет на ЦНС, так как отвечает за передачу нервных импульсов в головной мозг, в том числе в гипоталамус, оказывает стимулирующее действие, нормализует функционирование головного мозга и является естественным болеутоляющим. Улучшает работу ЖКТ, повышает уровень сахара в крови, помогает усвоению витаминов или же утилизации их излишков, защищает клетки от старения. Также серин необходим для нормального жирового обмена.

В медицине серин часто используют для лечения туберкулеза, воспаления мочевыводящих путей, болезни Паркинсона и Альцгеймера, анемии, шизофрении, в рамках комплексной терапии при белково-энергетическом дефиците. А также эту аминокислоту используют при ухудшении интеллектуальной активности и памяти у людей различной возрастной категории, стрессах, депрессии, для восстановления соединительной и костной тканей, заживления ран. Помимо этого серин эффективен при нарушениях сна и настроения.

В косметологии аминокислота L-серин используется в качестве увлажняющего компонента при изготовлении различных кремов и борется с возрастными изменениями кожи, улучшает ее эластичность и внешний вид.

Несмотря на огромную пользу, аминокислота L-серин, в виде БАД и лекарственных средств имеет свои противопоказания и вред.

Типы

Типы включают те, которые действуют непосредственно как рецепторы ( рецепторный белок серин / треонинкиназа ) и внутриклеточные сигнальные пептиды и белки . К типам последних относятся:

Номер ЕС Имя Описание
СК2, также известный под неправильным названием казеинкиназа 2 был открыт в 1954 году Бернеттом и Кеннеди.
Протеинкиназа А состоит из двух доменов: небольшого домена с несколькими β-листовыми структурами и большого домена, содержащего несколько α-спиралей . Сайты связывания субстрата и АТФ расположены в каталитической щели между доменами (или долями). Когда АТФ и субстрат связываются, две доли вращаются таким образом, что конечная фосфатная группа АТФ и целевая аминокислота субстрата перемещаются в правильные положения для каталитической реакции.
Протеинкиназа C (PKC) фактически представляет собой семейство протеинкиназ, состоящее из ~ 10 изоферментов . Они делятся на три подсемейства: обычные (или классические), новые и нетипичные, в зависимости от их требований к вторичному мессенджеру.
Киназы Mos / Raf являются частью семейства киназ MAPKK и активируются факторами роста. Фермент действует, чтобы стимулировать рост клеток. Ингибирование Raf стало мишенью для новых антиметастатических противораковых препаратов, поскольку они ингибируют каскад MAPK и уменьшают пролиферацию клеток.
Митоген-активированные протеинкиназы (MAPK) реагируют на внеклеточные стимулы (митогены) и регулируют различные клеточные активности, такие как экспрессия генов, митоз, дифференцировка и выживаемость / апоптоз клеток.
Ca2 + / кальмодулин-зависимые протеинкиназы или CaM-киназы (CAMK) в первую очередь регулируются комплексом Ca 2+ / кальмодулин .
Киназа фосфорилазы фактически была первой обнаруженной протеинкиназой Ser / Thr (в 1959 году Krebs et al. ).
Протеинкиназа B, также известная как киназа AKT V-Akt ген был идентифицирован как онкоген из ретровируса AKT8. Ген кодирует протеинкиназу. Человеческие гомологи онкогенного белка AKT8 были идентифицированы в 1987 г. К 1995 г. было обнаружено, что киназы Akt действуют как митоген-активируемые киназы, расположенные ниже рецепторов клеточной поверхности, которые активируют фосфоинозитид-3-киназу . Существуют три гена akt человека. Все три киназы Akt регулируют пролиферацию клеток, а Akt2 особенно важен для действия инсулина в клетках. Основной мишенью киназ Akt является киназа-3 гликогенсинтазы .
Пелле представляет собой серин / треониновые киназы, которые могут фосфорилировать себя, а также Tube и Toll.

Применение аминокислот

Аминокислоты находят широкое применение в медицине и других областях. Различные наборы аминокислоты и гидролизаты белков, обогащенные отдельными аминокислотами, применяются для парентерального питания при операциях, заболеваниях кишечника и нарушениях всасывания. Некоторые аминокислоты оказывают специфический терапевтический эффект при различных расстройствах. Так, метионин применяют при ожирении печени, циррозах и тому подобное; глутаминовая и γ-амино-масляная кислоты дают хороший эффект при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (эпилепсии, реактивных состояниях и так далее); гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Аминокислоты применяют также в качестве добавок к пищевым продуктам. Практически наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот. Добавка глутаминовой к-ты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в кулинарии. Помимо питания человека и применения аминокислоты в пищевой промышленности, их используют для кормления животных, для приготовления культуральных сред в микробиологической промышленности и как реактивы.

См. также Азотистый обмен, Обмен веществ и энергии, Окисление биологическое.

Активный транспорт аминокислот

Существенную роль в обмене аминокислоты играет активный транспорт аминокислоты против градиента концентрации. Этот механизм поддерживает концентрацию аминокислоты в клетках на более высоком уровне, чем их концентрация в крови, а также регулирует всасывание аминокислоты из кишечника (в процессе переваривания белковой пищи) и обратное всасывание их из почечных канальцев после фильтрации мочи в мальпигиевых клубочках. Активный транспорт аминокислоты связан с действием специфических белковых факторов (пермеаз и транслоказ), избирательно связывающих аминокислоты и осуществляющих их активный перенос за счет распада богатых энергией соединений. Взаимная конкуренция одних аминокислот между собой за активный перенос и отсутствие ее у других аминокислот показывает, что существует несколько систем активного транспорта аминокислоты — для отдельных групп аминокислот. Так, цистин, аргинин, лизин и орнитин обладают общей системой транспорта и конкурируют между собой в этом процессе. Другая система транспорта обеспечивает перенос через мембраны глицина, пролина и оксипролина и, наконец, третья система, по-видимому, является общей для большой группы остальных аминокислот.

Особенности и основные свойства серина

Особенности аминокислоты серин

Серин присутствует во всех клеточных мембранах, при этом в большом количестве. Эта аминокислота является важнейшей составляющей клеток мозга, миелиновых оболочек, которые выполняют функцию защиты нервных клеток от различного рода повреждений.

Важно отметить, что избыток серина негативно сказывается на всех живых клетках. Не зря эту аминокислоту называют веществом, способным вызывать «безумие»

Визуально серин выглядит как белый порошок и часто используется как пищевая добавка.

Если обратиться к этимологии слова, то с латинского оно переводится как «шелк». Что неудивительно, ведь в 1865 году Э. Крамер выделил серин из белков натурального шелка.

Основные свойства серина

В 1902 году начались изучения химической структуры серина, в ходе которых ученые выяснили, что аминокислота имеет свойства спирта и аминокислоты.

Если рассматривать влияние серина на обмен веществ, можно обозначить следующие его свойства:

  • серин не является незаменимой аминокислотой. Человеческий организм вырабатывает необходимое количество серина для обеспечения всех особенностей обмена веществ;
  • играет важную роль в образовании пуринов и пиримидинов — это вещества, которые влияют на образование генетического кода. Т. е, серин участвует в регуляции процесса наращивания в клетке ДНК;
  • поддерживает иммунную систему, нормализуя процесс ее функционирования. Если серин вырабатывается в недостаточном количестве, есть риск возникновения такого состояния, при котором у человека наблюдается устойчивый иммунодефицит;
  • находится в человеческом организме в виде L-изомера.

Действие на организм человека

В организме человека L-серин выполняет ряд важных функций:

  1. Принимает участие в образовании пяти оснований для построения ДНК и РНК.
  2. С помощью фермента серин-рацемазы трансформируется в D-серин, который концентрирован в головном мозге. Это соединение стмулирует нервную систему и отвечает за связь клеток в мозге.
  3. Участвует в выработке трептофана, предшественника серотонина, который влияет на настроение, пищеварение и сон.
  4. Принимает участие в образовании антител.
  5. Является предшественником глицина и цистеина.
  6. Соединяясь с двумя молекулами жирных кислот, образует фисфатилдисерин. Это соединение – основной нейрозащитный агент нервных клеток, который обеспечивает здоровье мозга.

Тестировался ли L-серин в клинических условиях?

   Первое клиническое испытание на людях с использованием L-серина при БАС проводилось также американскими учеными. Оно было направлено, с одной стороны, на тестирование степени безопасности разной дозировки вещества (0,5, 2,5, 7,5 и 15 г) и частоты его приема, с другой – на определение побочных эффектов. В испытаниях принимало участие небольшое количество добровольцев, некоторые из которых получали плацебо. Кроме этого по шкале пересмотренного функционального рейтинга БАС сравнению подвергалось измененное снижение функциональности. Первая фаза клинических испытаний показала безопасность L-серина в любой дозировке. Более того, было установлено, что доза в 15 грамм понизила функциональность радикальным образом – на 85%.

Вторая фаза клинического исследования свойств L-серина проходит сейчас в Медицинском центре Дартмут-Хичкок с целью проверки его эффективности для пациентов с подходящим заболеванием.

Часто задаваемые вопросы и ответы на них

Вопрос: Как лучше принимать L-серин в сочетании с едой?

Ответ: Эту аминокислоту, как и другие, необходимо принимать отдлельно от пищи на тощий желудок.

Вопрос: Можно ли сочетать с коллагеном?

Ответ: Коллаген для усиления эффекта лучше принимать с витамином С или магнием. L-серин смешивать с коллагеном в один прием не стоит.

Вопрос: Можно ли принимать эту аминокислоту после перенесенного инсульта?

Ответ: Белок серин помогает восстановить мозговое кровообращение, защищает нервные клетки от разрушения, поэтому после инсульта принимать его крайне желательно. Посоветуйтесь с врачом.

Вопрос: Разрешается ли давать л-серин детям?

Ответ: В мировой практике л-серин дают детям с нарушениями мозговой деятельности, однако возможность приема в конкретном случае, дозировку необходимо обсудить с врачом. Удобнее дозировать средство в порошке.

Кому нужна

Наибольшую потребность в аминокислоте серин испытывают спортсмены, поскольку для тренировок им нужна энергия. При дефиците глюкозы организм израсходует мышечный белок. Он перегоняет глюкогенные кислоты, последствием такой переработки является уменьшение мышечной массы. Поэтому нормальный уровень глюкозы важен для спортсменов.

Но серин необходим не только для поддержания красивого рельефа тела, но и для здоровья. Аминокислоту используют для лечения таких заболеваний:

  • болезни Паркинсона и Альцгеймера;
  • туберкулеза;
  • воспаления мочевыводящих путей;
  • анемии;
  • нервных расстройств.

Серин назначают при ухудшении интеллектуальных способностей, при стрессах, депрессиях, нарушениях сна, хронической усталости, белковом дефиците.

Аминокислоту используют в косметологии. Она входит в составе регенерирующей и антивозрастной косметики. L-серин улучшает эластичность кожного покрова, способствует заживлению повреждений, борется с возрастными изменениями.

При приеме серина внутрь стоит учитывать противопоказания.

Изомеры

Серин имеет стереогенный центр и , таким образом , состоит из двух энантиомеров , то D -аминокислоты D -serine [синоним: ( R ) -Serine] и его зеркальное изображение, «естественный» L -serine. Рацемат DL- серин [Синоним: ( RS ) -серин] состоит из равных частей L -серина и D- серина. Когда серин упоминается в научной литературе без какого-либо дополнительного добавления ( префикса ), это почти всегда означает L- серин.

Изомеры серина
Фамилия L- Серин D- Серин
Другие названия ( S ) -серин ( R ) -Серин
Структурная формула
Количество CAS
Номер ЕС 200-274-3 206-229-4
206-130-6 (не указано)
Информационная карта
ECHA
PubChem
(не указано)
DrugBank
— (не указано)
Номер FL
Викиданные Q183290 Q27077119
Q26997410 (не указано)

L- серин рацемизируется (частично) легче, чем другие протеиногенные L- аминокислоты. Вот почему многие препараты L- серина содержат небольшое количество (от 0,5 до 3%) D- серина.

Показания к применению и возможные побочные реакции

Применение L-серина в виде БАД может помочь при следующих заболеваниях и состояниях:

  • боковой амиотрофический склероз (БАС);
  • синдром хронической усталости;
  • генетическое заболевание HSAN1;
  • снижение репродуктивной функции у мужчин;
  • бессонница;
  • судороги;
  • Болезнь Альцгеймера;
  • нарушение мозгового кровообращения;
  • защита кожи от фотостарения (местное применение);
  • депрессия;
  • болезнь Хантингтона;
  • фибромиалгия;
  • шизофрения;
  • посттравматическое стрессовое расстройство.

Добавление в состав комплексного лечения средств с L-серином способствует предотвращению развития перечисленных заболеваний и состояний.

Lake Avenue Nutrition, L-серин, порошок без ароматизаторов, 1 кг (2,2 фунта)

Противопоказаний к применению аминокислоты фактически нет, поскольку она естественным образом синтезируется в организме.

Дозировка 3,5 – 8 г в день является безопасной для всех людей. Анализ большого  числа научных исследований показал, что прием внутрь L-серина в дозе до 25 г в день на протяжении 1 года не вызвали значительных побочных эффектов.Были выявлены редкие побочные эффекты в виде тошноты, рвоты, расстройства желудка.

Прием высоких доз L-серина (выше 25 г в сутки) длительностью больше года вызывали у небольшой группы людей проблемы с пищеварением, ухудшение зрения и судороги [].

Во избежание аллергической реакции, рекомендуется принимать БАДы с L-серином без красителей, ароматизаторов и прочих примесей.

Ввиду недостаточности исследований не рекомендуется использовать кислоту серин при беременности и лактации в дозах, выше, чем в продуктах питания.

California Gold Nutrition, L-серин, AjiPure, порошок без ароматизаторов, 1 кг (2,2 фунта)

Гистохимические методы выявления аминокислот в тканях

Реакции выявления аминокислоты в тканях основаны главным образом на выявлении аминогрупп (NH2-), карбоксильных (СООН—), сульфгидрильных (SH-) и дисульфидных (SS-) групп. Разработаны методы выявления отдельных аминокислот (тирозина, триптофана, гистидина, аргинина). Идентификация аминокислоты проводится также при помощи блокирования тех или иных групп. Следует иметь в виду, что гистохимик имеет дело, как правило, с денатурированным белком, поэтому результаты гистохимических методов не всегда сопоставимы с биохимическими.

Для выявления SH- и SS-групп лучшей считается реакция с 2,2′-диокси — 6,6′ — динафтилдисульфидом (ДДД), основанная на образовании нафтил дисульфид а, связанного с белком, содержащим SH-группы. Для развития окраски препарат обрабатывают солью диазония (прочный синий Б или прочный черный К), которая соединяется с нафтилдисульфидом, образуя азокраситель, окрашивающий участки локализации SH-и SS-групп в тканях в оттенки от розового до сине-фиолетового. Метод позволяет проводить количественные сопоставления. Ткань фиксируется в жидкости Карнуа, Буэна, в формалине. Лучшие результаты дает 24-часовая фиксация в 1% растворе трихлоруксусной кислоты на 80% спирте с последующей промывкой в серии спиртов возрастающей концентрации (80, 90, 96%), затем производится обезвоживание и заливка в парафин. Для реакции необходимы реактивы: ДДД, соль диазония, 0,1 М веронал-ацетатный буферный раствор (рН 8,5), 0,1 М фосфатный буферный раствор (рН 7,4), этиловый спирт, серный эфир.

α-Аминокислоты выявляются с помощью нингидрин-реактива Шиффа. Метод основан на взаимодействии нингидрина с аминогруппами (NH2-); образующийся при этом альдегид выявляется реактивом Шиффа. Материал фиксируется в формалине, безводном спирте, жидкости Ценкера, заключается в парафин. Необходимы реактивы: нингидрин, реактив Шиффа, этиловый спирт. Ткани, содержащие α-аминогруппы, окрашиваются в розовато-малиновые оттенки. Специфичность реакции, однако, является спорной, так к окислению нингидрином могут подвергаться не только α-аминокислоты, но и другие алифатические амины.

Тирозин, триптофан, гистидин выявляются тетразониевым методом. Соли диазония в щелочной среде находятся в виде гидроксидов диазония, присоединяющихся к названным аминокислотам. Для усиления цветной окраски срезы обрабатывают β-нафтолом или Н-кислотой. Фиксация формалином, жидкостью Карнуа. Необходимые реактивы: тетразотированный бензидин или лучше прочный синий Б, 0,1 М вероналацетатный буферный раствор (рН 9,2); 0,1 н. HCl, Н-кислота или β-нафтол. В зависимости от реактива срезы окрашиваются в фиолетово-синий или коричневый цвет. При оценке результатов нужно иметь в виду возможность присоединения к гидроксиду диазония фенола и ароматических аминов. Для дифференцировки аминокислот применяют контрольные реакции.

Вхождение

(S) -Серин (слева) и (р) -серин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Это соединение является одним из встречающихся в природе протеиногенные аминокислоты. Только L-стереоизомер естественно появляется в белках

это не важно к рациону человека, так как синтезируется в организме из других метаболиты, в том числе глицин. Серин впервые был получен из шелк белок, особенно богатый источник, в 1865 году Эмилем Крамером

Его название происходит от латинский для шелка, сыворотка. Структура Серина была основана в 1902 году. Источники питания с высоким L-Серин, содержащийся в их белках, включает яйца, эдамаме, баранину, печень, свинину, лосось, сардины, водоросли, тофу.

При каких болезнях помогают

Перечень показаний обширный:

  • болезни печени – жировой гепатоз, цирроз, фиброз, токсические гепатит;
  • белковая недостаточность у детей и взрослых;
  • хронический алкоголизм, различного рода интоксикации;
  • сердечно-сосудистые заболевания, например, атеросклероз;
  • рассеянный склероз, болезнь Паркинсона, Альцгеймера;
  • сахарный диабет;
  • ожирение;
  • хронические инфекционные заболевания;
  • фибромиалгия;
  • ревматоидный артрит, остеоартрит;
  • синдром хронической усталости (советую почитать о 5 самых эффективных комплексов от усталости).

Препараты с серосодержащими аминокислотами применяются как дополнение к основной терапии. Они эффективны даже при радиационном облучении, отравлении тяжелыми металлами.

Нарушение обмена серосодержащих аминокислот может быть вызвано гомоцистинурией. Это наследственное заболевание, принадлежит к орфанным (редким) болезням. Дефекты в метаболизме метионина и других аминокислот приводят к тромбообразованию, аномалиям ЦНС, скелета, токсическому поражению печени, головного мозга.

Реакция на присутствие

Качественная реакция на серосодержащие кислоты называется реакцией Фоля. Благодаря ей можно обнаружить присутствие или отсутствие цистеина, цистина в белке.

В молекулах серосодержащих аминокислот сера связана слабо, отщепляется при щелочном гидролизе в виде сероводорода. В результате взаимодействия со свинцом образуются сульфиды свинца черного или бурого цвета. Это и есть реакция на присутствие серосодержащих кислот.

Сам опыт выглядит так:

  1. В пробирку наливают 10 капель раствора яичного белка.
  2. Добавляют 20 капель 30% щелочи, 3-4 капли 5% раствора ацетата свинца.
  3. Интенсивно кипятят, оставляют на 1-2 мин. для образования осадка серо-черного цвета.

По результатам делают вывод, что в составе белка есть серосодержащая аминокислота.

Заключение

Научно доказано, что прием L-серина в виде БАДов нормализует работу головного мозга и нервной системы. В результате устраняется депрессия, улучшается сон, улучшаются когнитивные функции в любом возрасте, предотвращается прогрессирование БАС, болезней Паркинсона и Альцгеймера. Полезные свойства л-серина в сочетании с безопасностью делают аминокислоту важным элементом рациона пожилых людей.

Вам также будет интересно:

Цитруллин малат — поддержка мышц в любом возрасте

Вещество, которое любят рыбы и люди: что такое бетаин и на что он способен

Ацетил-L-карнитин – стройность, энергичность и ясный ум

Средство для спокойствия и хорошего отдыха: как правильно употреблять 5-hydroxytryptophan?

Пять лучших производителей таурина

Все о полезных свойствах цистеина: мощная антиоксидантная поддержка для красоты и молодости

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Adblock
detector